d) Métallothionéines

Ce sont des protéines de nature non-enzymatique qui ont été mises en évidence non seulement chez les Vertébrés, mais également chez des Invertébrés, des plantes et des micro-organismes. Détectées dans pratiquement tous les tissus étudiés, elles atteignent des concentrations maximales dans des organes tels que le foie, les reins et l'intestin (Cosson, 1992).

L'induction possible de leur synthèse par différents éléments, en particulier certains métaux, est l'une des caractéristiques des métallothionéines qui leur a valu l'intérêt de nombreux chercheurs (Cf. encadré).

Le rôle des métallothionéines dans le métabolisme des métaux en dehors de toute intoxication est reconnu : on s'accorde aujourd'hui à dire que la fonction première de ces molécules est de réguler les concentrations intracellulaires de certains métaux essentiels à l'organisme, tels que le cuivre et le zinc, en les séquestrant afin d'éviter leur circulation à l'état libre dans les tissus et leur fixation sur d'autres protéines vitales (entraînant la dénaturation de celles-ci). Ces métaux prisonniers peuvent être libérés à tout moment pour l'approvisionnement de processus métaboliques divers.
Les métallothionéines jouent le même rôle de détoxication partielle par captage des métaux dans l'organisme lorsque ceux-ci ont une origine exogène, à l'occasion par exemple de contaminations du milieu marin par des rejets métalliques issus des activités industrielles et des exploitations minières. La relation directe qui existe entre l'accumulation de polluants métalliques dans l'organisme des êtres vivants et l'induction simultanée des métallothionéines a fait de celles-ci un nouvel indicateur biologique spécifique au service de la prévention contre la pollution marine.

Quelques détails sur les métallothionéines

De nombreuses protéines possèdent dans leur structure propre ou fixent sur certains de leurs sites actifs des ions métalliques et sont donc rassemblées, par commodité de langage, sous le terme de métalloprotéines. A l'intérieur de ce groupe de protéines, une distinction est faite entre celles qui possèdent une activité enzymatique (les métalloenzymes) et celles qui n'en possèdent pas. A ces dernières appartiennent les métallothionéines, qui sont des dérivés métalliques d'une protéine riche en soufre, la thionéine.

En milieu marin, les métallothionéines ont été mises en évidence chez la plupart des groupes zoologiques : Annélides, Mollusques, Crustacés, Echinodermes, Poissons, Oiseaux et Mammifères. Détectées dans pratiquement tous les tissus étudiés, certains types cellulaires en semblent dépourvus : les cellules conjonctives, les cellules de l'endothélium vasculaire et certains leucocytes. Les métallothionéines sont des protéines cytoplasmiques, mais on en a aussi découvert dans les noyaux de cellules hépatiques ou rénales. Dans le compartiment extra-cellulaire, elles se rencontrent dans le plasma, l'urine et la bile. Les métallothionéines sont des molécules de faible poids moléculaire (compris entre 6 et 7 kDa), exceptionnellement riches en cystéine (un tiers des acides aminés totaux chez les Mammifères) et en métal (6 à 7 atomes par molécule de protéine), et totalement dépourvues d'acides aminés aromatiques et d'histidine.

En temps normal, les métallothionéines existent à faible concentration dans les cellules. Il a été démontré qu'à la suite d'une exposition à des doses sublétales de certains métaux tels que le cadmium, le cuivre, le mercure, le zinc ou l'argent, il y avait induction de la synthèse de thionéine et liaison de l'apoprotéine au métal pour former une métallothionéine. Il est généralement accepté que la synthèse de métallothionéines peut aussi être obtenue par des stress variés ou une élévation de la teneur en hormones glucocorticoïdes (avec toutefois une amplitude d'induction plus faible que celle due aux métaux).

L'affinité des ions métalliques pour les sites de fixation des métallothionéines varie : la stabilité de la liaison avec le cuivre est 100 fois plus élevée que celle avec le cadmium, elle-même 1000 fois plus forte que celle avec le zinc ; le mercure et l'argent ont une affinité pour les métallothionéines plus grande que celle du cuivre.

(D'après Hamilton & Mehrle, 1986 ; Duquesne, 1994)

 REFERENCES

COSSON R. (1992). Les métallothionéines. Anal. Mag., v. 20, n° 6, 50-53. [retour texte]

DUQUESNE S. (1994). Pollution métallique et biomarqueurs : les métallothionéines. Anal. Mag., v. 22, n° 1, 20-23. [retour texte]

HAMILTON J. S., MEHRLE M. P. (1986). Metallothionein in fish : review of its importance in assessing stress from metal contaminants. Transactions of the American Fisheries Society, 115 : 596-609. [retour texte]